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   中科院上海生科院植物生理生態所張鵬課題組日前在《自然》雜志網絡版上，首次報道了來源于乳酸桿菌的能量耦合因子型（ECF）葉酸轉運蛋白面向內的晶體結構，并揭示了ECF轉運蛋白跨膜轉運底物的分子機制。

    ECF轉運蛋白復合體屬于新的**（ATP Binding Cassette）轉運蛋白家族，廣泛存在于包含很多致病菌的革蘭氏陽性細菌中，負責跨膜轉運多種維生素和微量元素。

    但是，科學家對于其三維結構和跨膜轉運的分子機理一直都不清楚。

    張鵬團隊通過異源表達純化的方法，獲得了具有體內/體外葉酸轉運活性的ECF轉運蛋白復合體，進而利用上海同步輻射光源，測定了該復合體較高分辨率的晶體結構。這是迄今第一個ECF型**轉運蛋白復合體的結構，也是葉酸跨膜轉運蛋白的首個結構。

    該結構清楚地展示了葉酸ECF轉運蛋白復合體的三維構象：兩個跨膜蛋白中底物結合蛋白EcfS斜插在細胞膜內，而EcfT蛋白則形成"L"型構象，由EcfT上伸出的兩個呈"X"型的螺旋躺在細胞內EcfA/EcfA'蛋白表面的凹槽中，負責將ATP分解產生的EcfA/EcfA'的構象改變傳遞到EcfS蛋白。

    專家認為，這一結構的解析為人們開展以ECF轉運蛋白為靶標的抗生素藥物設計提供了分子基礎。該研究使人們對**轉運蛋白跨膜轉運的機理有了全新認識，同時也為人們理解維生素（特別是葉酸）如何實現跨細胞膜轉運的過程邁出了一大步。