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    細胞生長受到不同信號分子復雜相互作用的控制。對于癌細胞，這種控制失靈，細胞生長因此失控，在一定條件下會抑制正常健康細胞的生長。這種不正常行為往往是由所謂蛋白激酶引起的，這種蛋白激酶在細胞周期內發揮著重要的調節功能。遺傳物質的變化可以使蛋白激酶比正常情況更為活躍，加速細胞生長。在這方面，一種特殊輔助分子伴侶蛋白Hsp90發揮著重要作用。這種蛋白與不同蛋白激酶結合，穩定蛋白激酶并保持其活躍狀態。

    這種伴侶蛋白因此對腫瘤形成起到重要作用。

    為了開發新的抗癌療法，研究人員力求盡可能揭示與Hsp90發生交互作用的蛋白激酶，查明這些蛋白激酶在細胞生長過程中的作用和它們如何對Hsp90發生反應的。馬克斯普郎克學會分子遺傳學研究所的科學家與海德堡Cellzome公司及來自巴塞羅那的一個研究小組合作，共確定了64種與伴侶蛋白Hsp90發生交互作用的蛋白激酶。這些蛋白激酶參與細胞內不同信號傳導通路的活動，其中也包括對形成腫瘤起重要作用的信號傳導通路。通過關閉Hsp90的功能，可以對蛋白激酶的活性施加影響。其中的關鍵是，像癌細胞中出現那些基因發生變異的蛋白激酶，受Hsp90影響程度大都超過健康細胞中的蛋白激酶。其原因可能在于變異的蛋白激酶由于基因突變具有不穩定的分子結構，因此依賴于作為穩定器的Hsp90。

    為了查清哪些蛋白激酶依靠Hsp90得以穩定，科學家通過添加格爾德霉素（Geldanamycin）有選擇地關閉正常細胞及三種不同癌細胞中的伴侶蛋白Hsp90。通過測定格爾德霉素添加前后不同蛋白激酶的量，可以確認，140多種被研究的蛋白激酶中哪些依賴于伴侶蛋白Hsp90及受其影響的程度。對于癌癥醫學這些結果具有重大意義，因為癌細胞對Hsp90的反應比正常細胞更強烈，抑制Hsp90的藥物就可能有針對性地在癌細胞的細胞周期發生作用，而不損害健康細胞。研究結果顯示，通過關閉Hsp90，可以調低癌細胞中促進細胞生長的應激和生長信號的強度。