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    日前，來自NIH下屬的生物醫學成像和生物工程研究所的研究人員在《PNAS》雜志上報告稱，他們發現了一種涉及讓關鍵性的HIV蛋白穩定化因而讓一些最為強大的HIV中和抗體的結合位點隱藏的機制。這些研究發現對HIV疫苗研究帶來潛在的影響。

    多種刺突從HIV表面上向外突起，其中每個刺突含有三個相同的被稱作gp120的球形蛋白，這些蛋白能夠封閉在一起或者舒展開來。當這三個gp120或者說三聚體中封閉在一起時，HIV中和抗體靶向結合的一些最為重要的位點被隱藏起來，這些三聚體一直保持封閉直到HIV病毒結合到一個細胞上。

    在這項最新研究中，科學家發現某些位于gp120蛋白上的氨基酸經歷一種過程而讓處于封閉位置時的這種三聚體穩定化。在這種被稱作硫酸化的過程中，這些氨基酸獲得硫酸基。通過阻斷或增加這些氨基酸的硫酸化作用，他們改變HIV病毒對不同中和抗體的敏感性，這表明這種三聚體處于封閉或打開狀態。

    研究人員指出，如果用于HIV研究的這種gp120在人工合成期間被充分地硫酸化，那么所形成的產物將獲得更加逼真的結構，而且更加密切地反應免疫系統對待未結合的HIV的方式。這可能有助產生一種更加高效的HIV疫苗。

    他們補充道，gp120的完全硫酸化可能能夠讓科學家們更加容易對這種分子結晶，而這也可能加快HIV疫苗設計。