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    在細胞中，雙螺旋DNA總是會發生斷裂。為了修復這種斷裂，單鏈DNA不得不尋找出和發現互補DNA鏈上的匹配序列。為此，單鏈DNA首先不得不被蛋白RecA包被。

    在這項新的研究中，研究生Jason Bell決定利用論文通信作者Stephen Kowalczykowski實驗室在過去十年開發出的技術對被蛋白RecA包被的細菌單鏈DNA進形成像。研究這種包被過程的工作機制將有助于深入認識促進它的調節蛋白。就人類而言，一種被稱作BRCA2的調節蛋白與乳腺癌強烈相關聯。

    在人體內，RecA也被稱作Rad51，它有助于單鏈DNA在染色體的其他地方找到它的互補性匹配鏈。RecA不得不替換掉另一種蛋白，即單鏈DNA結合蛋白，以便結合到這條單鏈DNA上。

    研究人員能夠實時觀察RecA替換單鏈DNA結合蛋白，隨后在兩個方向進行擴散直到整條DNA鏈被涉獵。

    他們發現這種過程開始于兩個RecA分子結合到這條DNA單鏈上。然后，單個RecA分子被添加到DNA單鏈的任何一端。

    令人吃驚的是，在調節蛋白不存在時，這種過程發生得相對較慢。它需要大約30分鐘來包被單鏈DNA，而且要比大腸桿菌完成一輪細胞分裂所花的時間還要長。

    這些調節蛋白在控制RecA在單鏈DNA上的組裝速度中發揮著至關重要的作用。如果組裝速度太慢的話，那么DNA斷裂不能被正確地修復；如果組裝速度太快的話，那么它將捕獲和包被在正常的DNA復制期間短暫產生的單鏈DNA片段。在正常條件下，這種過程只在因為遭受損傷或斷裂而持續存在的單鏈DNA上發揮著作用。

    Kowalczykowski說，“我確信BRCA2就是按照相同的方式發揮功能。”